蘋果酸脫氫酶的活性位點由一個高度憎水泡組成，它包括底物結合位點和結合輔酶的尼克酰胺環。在酶、輔酶、底物三元復合體上，構象變化形成一個外部的活動環。此環靠近活性位點泡，可以有助于將底物及其他重要的催化殘基從溶液中篩出。X-射線衍射實驗表明，蘋果酸脫氫酶和乳酸脫氫酶在存在或不存在底物類似物時，均有兩個具外部環的構象形式，而環的位置要么在活性位點之上，要么在其之下。在蘋果酸脫氫酶中，該環結構高度保守，反映了它在催化功能上的重要性。用熒光底物類似物實驗發現線粒體蘋果酸脫氫酶與NAD*結合時，其底物結合位點有兩個不同的構象。同樣的，用熒光輔酶類似物則發現與底物的結合可以引起尼克酰胺結合位點的區域性構象變化。

圖1大腸桿菌蘋果酸脫氫酶陰離子結合腔

eMDH活性位點結構的理論模型(1cme)示于圖1-，可以看出eMDH的活性催化位點是由Arg-81、Arg-87、Asn-119、Asp-150及His-177組成的(圖1-3中用氨基酸簡碼示出)，構成了一個大的陰離子結合腔，Arg-81、Arg-87在結合腔的內部提供陽離子結合二羧酸底物，Arg153與a-OH結合，這一步決定了結合底物的專一性。His-177~Asp-150構成的質子傳遞系統將α-OH的氫離子轉移至輔酶NAD+，從而完成催化過程。這幾個關鍵氨基酸哪怕只有一個發生變化都會嚴重影響蘋果酸脫氫酶的酶活性。

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