分析 GFP 融合蛋白——在試管中
熒光融合蛋白是研究蛋白質定位和細胞動力學的常用工具。這些構建體通常將靶蛋白的全部或至少一個功能域融合到多種類型的報告熒光蛋白中的一種。初來自水母A. victoria的那些被稱為綠色熒光蛋白，或 GFP。使用 GFP 融合蛋白構建體對細胞進行成像很容易，但為了獲得完整的圖像，此類成像數據通常與感興趣的蛋白質（或蛋白質結構域）的其他生化信息相結合。對于此類生化實驗，通常使用允許純化的不同“標簽"域設計第二種融合蛋白。這些額外的體外分析可用于確認“標記"融合構建體的功能，以及提取可能在細胞環境中形成的多蛋白復合物。缺乏特異性、可靠和有效的試劑限制了 GFP 和相關熒光融合蛋白在細胞生物學研究和直接生化分析中的使用。

GFP-Traps 利用與瓊脂糖珠或磁性瓊脂糖珠偶聯的超高親和力羊駝抗體片段。這些“納米抗體陷阱"非常適合免疫沉淀、免疫純化和免疫下拉實驗，其純度（和產量）比傳統小鼠單克隆抗體高 10 倍。Nanobody-Trap 與多種源材料兼容，可用于哺乳動物細胞、組織和器官、細菌、酵母甚至植物。這些試劑使您的 GFP 融合成為免疫沉淀、Co-IP、質譜、酶活性測量和 ChIP 分析的好候選者。

GFP-Trap 親和試劑非常適合對這些熒光融合蛋白及其相互作用因子進行快速、清潔和高效的一步免疫純化。自 2008 年開始生產，數千篇已發表的引文證明了它們的廣泛用途和有效性，我們邀請您免費試用這種*的試劑。它們已成為整個歐洲和北美細胞生物學研究的主要內容。

GFP-Trap 的親和力明顯高于大多數抗體，并且在一系列融合蛋白濃度上具有驚人的 Kd！

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蛋白質復合物無法躲避納米抗體陷阱
右側是使用與磁性顆粒 (GFP-Trap M) 和瓊脂糖珠 (GFP-Trap A) 結合的 GFP-Trap 的結果。GFP-Trap A 和 GFP-Trap 

M 的比較先通過簡單的 1 步下拉天然 GFP 與來自 293T 細胞提取物的 GFP-Trap A 和 GFP-Trap M 進行。輸入 (I) 和

結合 (B) 級分通過 SDS-PAGE 分離，然后進行考馬斯染色。正如預期的那樣，含有 GFP 的結合部分非常純凈。然后在共

免疫沉淀實驗中將相同的 1 步純化程序應用于與蛋白質 PCNA 融合的 GFP。這一次，嵌合體和任何相關蛋白

都可以用來自 293T 細胞提取物的 GFP-Trap A 和 GFP-Trap M 非常有效地純化。從凝膠中可以看出，附加條帶代表

 GFP-PCNA 的潛在結合伙伴。

以低水平表達的蛋白質的免疫沉淀 (IP) 無法與 GFP-Trap 匹配
下面是各種濃度的 EGFP 與 GFP-Trap 瓊脂糖的免疫沉淀。
將 4 種確定量的 EGFP 加標到 500 µL 稀釋的 HEK293T 細胞裂解液中。IP 根據 GFP-Trap 手冊進行，結合的 EGFP 用 

2x SDS 樣品緩沖液洗脫。通過 SDS-PAGE 和蛋白質印跡 (WB) 分析輸入 (I)、流過 (FT) 和結合 (B) 級分。

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你實驗室喜歡的味道是什么？
Nanobody-Trap 是與單價基質（瓊脂糖珠、磁性顆粒）偶聯的高質量結合蛋白，用于對許多融合蛋白及其相互作用伙

伴進行生化分析。不同的格式允許您進行大量的實驗。流行的形式是與瓊脂糖珠相連的納米抗體陷阱。瓊脂

糖珠提供大的結合能力和小的背景，同時仍然易于使用。如果自動化對您的實驗室很重要，那么磁性瓊脂糖顆粒

是一個不錯的選擇。純化的蛋白質復合物與質譜分析等下游分析兼容。

Nanobody-Traps 已經檢查了超過 50 種熒光蛋白，點擊查看！

駱駝科單域抗體就像類固醇上的 IgG

被稱為駱駝科的動物家族（駱駝、美洲駝和羊駝）產生沒有輕鏈的功能性抗體，即所謂的“重鏈"抗體。這些重鏈

抗體通過單個可變結構域識別并結合其抗原。當從它們的羧基尾部切下時，這些桶狀結構 (2×3 nm) 非常小、

天然存在且完整的抗原結合片段 (MW 為 13 kDa)。這些稱為納米抗體的片段具有高特異性、低納摩爾范圍內的親和

力和亞納摩爾范圍內的解離常數（通常比小鼠 IgG 好 10 到 100 倍）的特點。納米抗體的緊湊尺寸使其在高達 70°C 的

溫度下極為穩定，即使在 2M NaCl 或 0.5% SDS 中也能發揮作用。這些小而強大的抗體片段可用于各種*的應用。他

們將打開您的研究可能性。