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β-淀粉樣蛋白ELISA檢測試劑盒系列產品

阿爾茨海默病（Alzheimer’s disease, AD），是以進行性認知功能障礙和記憶損害為特征的神經退行性疾病，是老年人中常見的一種癡呆癥。它的特征性改變為：老年斑（senile plague）、神經原纖維纏結（neurofibrillary tangle, NFT）和基底前腦膽堿能神經元（basal forebrain cholinergic neurons）丟失。其中老年斑的主要成分為β淀粉樣蛋白（amyloid β-protein,Aβ）。關于AD的發病機制仍然不是十分確定，但淀粉樣蛋白級聯反應假說（amyloid cascade hypothesis）是目前很多學者較為接受的一個學說。它的觀點是Aβ（β淀粉樣蛋白）的沉積是AD的始發因素，而纖維纏結和神經元的缺失是繼發性改變。因此，針對Aβ的治療措施將成為一種很有潛力的治療方法。

β-淀粉樣蛋白（amyloid β-protein，Aβ）分子量約4kDa，由β淀粉樣前體蛋白(β-amyloid precursor protein,APP)水解而來，由細胞分泌，在細胞基質沉淀聚積后具有很強的神經毒性作用。

β淀粉樣蛋白( amyloid-β，Aβ) 是由淀粉樣前體蛋白( amyloid precursor protein，APP) 經 β-和 γ-分泌酶的蛋白水解作用而產生的含有 39～43 個氨基酸的多肽。它可由多種細胞產生，循環于血液、腦脊液和腦間質液中，大多與伴侶蛋白分子結合，少數以游離狀態存在。人體內 Aβzui常見的亞型是 Aβ1～ 40 和 Aβ1～ 42。在人腦脊液和血中，Aβ1～ 40分別比 Aβ1～ 42的含量水平高 10 倍和 1.5倍，Aβ1～ 42具有更強的毒性，且更容易聚集，從而形成Aβ 沉淀的核心，引發神經毒性作用。

Aβ的沉積不僅與神經元的退行性病變有關，而且可以激活一系列病理事件，包括星型膠質細胞和小膠質細胞的激活、血腦屏障的破環和微循環的變化等，是AD病人腦內老年斑周邊神經元變性和死亡的主要原因。

Aβ 的神經毒性作用在阿爾茨海默病的病程進展中發揮著主要作用。1991年，Kowall 等將 Aβ 注入大鼠或猴的大腦皮質中，發現注射部位發生組織壞死，周圍神經元缺失及神經角質增生，并與劑量有明顯的相關性。Aβ 對神經系統的毒性作用是使血管壁淀粉樣變直接導致血管硬化，彈性變差，甚至容易破裂或形成血栓，還誘使神經細胞過早凋亡。動物實驗顯示，Aβ 對神經元的作用與其狀態有關。溶解狀態的 Aβ 在短時間內可促使神經突生長，提高神經元的存活率，而沉積狀態的 Aβ 對神經元呈現相反的作用，引起與阿爾茨海默病相似的病理變化---神經突退縮和神經元變性，zui顯著地改變發生在衰老的哺乳類動物大腦。

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