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抗體（antibody）
指機體的免疫系統在抗原刺激下，由B淋巴細胞或記憶細胞增殖分化成的漿細胞所產生的、可與相應抗原發生特異性結合的免疫球蛋白。主要分布在血清中，也分布于組織液及外分泌液中。
一抗體和二抗體：
一抗是針對抗原的抗體，二抗是針對一抗的抗體。即抗體也可以充當抗原刺激機體產生抗體。
*抗體就是我們平時所說的抗體，它能和抗原特異性結合。
第二抗體是能和抗體結合，即抗體的抗體，其主要作用是檢測抗體的存在。
標記抗體：
　 　抗體經過酶標記、鐵蛋白標記或通過膠體金標記獲得標記抗體，是免疫電鏡樣品制備的一種方法，用于觀察抗原抗體免疫復合物方面研究的手段。
抗體的功能：
　　抗體的主要功能是與抗原（包括外來的和自身的）相結合，從而有效地清除侵入機體內的微生物、寄生蟲等異物，抗體（antibody）是一種應答抗原產生的、可與抗原特異性結合的蛋白質。每種抗體與特定的抗原決定基結合。這種結合可以使抗原失活，也可能無效但有時也會對機體造成病理性損害，如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產生，對人體可造成危害。
zui初有人用電泳證明血清中抗體活性在γ球蛋白部分，故曾把抗體統稱為丙種（γ）球蛋白。后來發現，抗體并不都在γ區；并且位于γ區的球蛋白，也不一定都具有抗體活性。
　　 1964年，世界衛生組織舉行專門會議，將具有抗體活性以及與抗體相關的球蛋白統稱為免疫球蛋白（Ig），如骨髓瘤蛋白，巨球蛋白血癥、冷球蛋白血癥等患者血清中存在的異常免疫球蛋白以及正常人天然存在的免疫球蛋白亞單位等。因而免疫球蛋白是結構化學的概念，而抗體是生物學功能的概念?？梢哉f，幾乎所有抗體都是免疫球蛋白（極少數抗體為RNA），但并非所有免疫球蛋白都是抗體。
抗體結構：
　　抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，zui多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2 ～ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-binding fragment, Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystalline fragment,FC），糖結合在FC 上。