-
型號
PY0082
-
品牌
-
廠商性質
經銷商
-
所在地
上海市
更新時間:2018-09-12 09:53:02瀏覽次數:502
聯系我們時請說明是化工儀器網上看到的信息,謝謝!
【簡單介紹】
PY0082/LB肉湯/250g本公司主營培養基、抗體、細胞、elisa試劑盒、蛋白質及多肽合成等,由于篇幅所限,更多產品信息請致電詳詢!
【詳細說明】
LB肉湯
食品衛生檢驗培養基
250g
用于分子生物學中大腸桿菌的培養
LB肉湯更多相關產品:
PY0083LB營養瓊脂250g食品衛生檢驗培養基
PY0084苯丙氨酸脫氨酶培養基100食品衛生檢驗培養基
PY0085察氏瓊脂250g食品衛生檢驗培養基
PY0086產毒培養基250g食品衛生檢驗培養基
相關知識>>>>>
抗體的功能:
抗體的主要功能是與抗原(包括外來的和自身的)相結合,從而有效地清除侵入機體內的微生物、寄生蟲等異物,抗體(antibody)是一種應答抗原產生的、可與抗原特異性結合的蛋白質。每種抗體與特定的抗原決定基結合。這種結合可以使抗原失活,也可能無效但有時也會對機體造成病理性損害,如抗核抗體、抗雙鏈DNA抗體、抗甲狀腺球蛋白抗體等一些自身抗體的產生,對人體可造成危害。
抗體結構:
抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構,其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈(H鏈);2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈(L鏈)。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種,重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。 整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中,不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈,這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面,zui多由17個氨基酸殘基構成,少則只有2 ~ 3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的,位于兩臂末端稱抗原結合片段(antigen-binding fragment, Fab)。"Y"的柄部稱結晶片段(crystalline fragment,FC),糖結合在FC 上。
多克隆抗體:
定義1:由多個B細胞克隆所產生的抗體,可與不同抗原表位結合且免疫球蛋白類別各異。
所屬學科:免疫學(一級學科);免疫系統(二級學科);免疫分子(三級學科)
定義2:對特定抗原所產生的一組免疫球蛋白混合物,每種免疫球蛋白能識別抗原分子上的一個表位。
所屬學科:生物化學與分子生物學(一級學科);總論(二級學科)
定義3:多種抗原表位刺激機體免疫系統后,機體產生的針對不同抗原表位的混合抗體。
所屬學科:細胞生物學(一級學科);細胞免疫(二級學科)
單克隆抗體和多克隆抗體有什么區別?
抗原上那部分可以引起機體產生抗體的分子結構,叫做抗原決定簇。一個抗原上可以有好幾個不同的抗原決定簇,因而使機體產生好幾種不同的抗體,zui終產生出抗體是漿細胞。只針對一個抗原決定簇起作用的漿細胞群就是一個純系,純系的英文為Clone,音譯就是克隆。
由一種克隆產生的特異性抗體叫做單克隆抗體。單克隆抗體能目標明確地與單一的特異抗原決定簇結合,就象導彈精確地命中目標一樣。另一方面,即使是同一個抗原決定簇,在機體內也可以由好幾種克隆來產生抗體,形成好幾種單克隆抗體混雜物,稱為多克隆抗體。
蛋白質與多肽的:
多肽:通常由10~100氨基酸分子脫水縮合而成的化合物叫多肽,它們的分子量低于10,000Da(Dalton,道爾頓),能透過半透膜,不被三氯乙酸及硫酸銨所沉淀。也有文獻把由2~10個氨基酸組成的肽稱為寡肽(小分子肽);10~50個氨基酸組成的肽稱為多肽;由50個以上的氨基酸組成的肽就稱為蛋白質。
蛋白質:生物體中廣泛存在的一類生物大分子,由核酸編碼的α氨基酸之間通過α氨基和α羧基形成的肽鍵連接而成的肽鏈,經翻譯后加工而生成的具有特定立體結構的、有活性的大分子。是α—氨基酸按一定順序結合形成一條多肽鏈,再由一條或一條以上的多肽鏈按照其特定方式結合合而成的高分子化合物。
就是:都是由20種基本氨基酸通過肽鍵連接而成的。
多肽與蛋白質的區別:
蛋白質的結構層次可簡寫為:C、H、O、N等元素→氨基酸→多肽(肽鏈)→蛋白質。多肽與蛋白質是不同的兩個層次,區別如下:
①多肽和蛋白質的結構有差異。多肽僅僅是蛋白質的初級結構形式,而蛋白質具有一定的空間結構。蛋白質是由多肽和其他物質結合而成的,一個蛋白質分子可由一條肽鏈組成(如高等動物的細胞色素c是由104個氨基酸殘基的一條肽鏈組成),也可由多條肽鏈通過一定的化學鍵(肯定不是肽鍵,如二硫鍵、氫鍵等)連接而成(如胰島素由2條肽鏈組成、胰凝乳蛋白酶是由3條肽鏈組成、血紅蛋白分子由4條肽鏈組成、免疫球蛋白分子由4條肽鏈組成等)。
②多肽與蛋白質的功能有差異。多肽往往是無生物活性,而蛋白質是具有生物活性的。多肽一般無活性(如蛋白質在胃、小腸中經消化產生的多肽),少數有活性(如抗利尿激素就是多肽類激素),與蛋白質相比,多肽的分子量較小,沒有空間結構,一般無活性;蛋白質的分子量較大,有空間結構,有活性(變性后活性下降或消失,活性消失叫做失活)
因此,一條剛從核糖體中合成的多肽鏈實際上不能稱為蛋白質。
多肽合成:
是一個重復添加氨基酸的過程,固相合成順序一般從C端(羧基端)向 N端(氨基端)合成。過去的多肽合成是在溶液中進行的稱為液相合成法。從1963年Merrifield發展成功了固相多肽合成方法以來,經過不斷的改進和完善,到今天固相法已成為多肽和蛋白質合成中的一個常用技術,表現出了經典液相合成法*的優點,從而大大的減輕了每步產品提純的難度。多肽合成總的來說分成兩種:固相合成和液相多肽合成。